抑癌新發現
陳瑞華獲頒傑出女科學家獎的一系列研究，主要有三個範疇。
其一，是蛋白質的泛素化。所謂的泛素化是一種「修飾」，「如同化了妝一般，經過修飾的蛋白質，外觀與功能都會改變。」陳瑞華試圖用簡單的語彙來描述一般人難以理解的複雜科學。
修飾過程必須經過3種酵素逐步作用，其中最重要的是第3步，它決定了泛素要接在哪一個蛋白質上。而第3步的酵素有上千種，陳瑞華實驗室研究最多的是E3酵素。E3酵素是個複合體，當中KLHL20蛋白為辨認哪個蛋白質要被修飾的關鍵，也正是該實驗室研究的重點。
「藉由研究E3酵素，我們走到了很多不同方向，」陳瑞華指出，其中一個重要的方向就是抑癌。研究發現E3酵素會去修飾抑癌蛋白PML，被修飾後的PML上面加上泛素、跑到蛋白酶體（細胞中的資源回收機制），最後被降解。而抑癌蛋白被分解，腫瘤就容易增長。
陳瑞華進一步發現KLHL20會受HIF-1α調控滋生，而在低氧狀態時容易產生HIF-1α。
「臨床上對付腫瘤最棘手的就是轉移和抗藥性，而低氧反應會同時促進腫瘤的轉移和抗藥性。」陳瑞華的研究，發現HIF-1α會產生KLHL20，KLHL20又會讓PML泛素化，使抑癌基因被降解的惡性循環，是導致腫瘤轉移，產生抗藥性的原因。「若能抑制此一惡性循環，當能有效抑制腫瘤的增長。」陳瑞華說。
發現非典型泛素化之生物功能
陳瑞華緊接著又興致勃勃地介紹她的另一項「作品」──與泛素研究有關的基礎科學研究。
陳瑞華解釋，泛素的76個氨基酸中有8個位點能做為鏈結處。蛋白質被不同位點鏈結的泛素鏈修飾後，便各具不同命運。
例如，在第48號位置的泛素被鏈結成一串珠珠時，就會被送到蛋白酶體降解。但在第63號位置鏈結成串，則不會被降解。陳瑞華此項研究目的在探索新泛素鏈的功能，並首度發現蛋白質經由K33鏈結的泛素鏈修飾後的命運。
第三項重要研究則有關細胞內的另一個資源回收系統──細胞自噬──溶酶體。「此系統回收的不只是蛋白質，凡細胞中各式各樣的東西皆可回收。」陳瑞華以人體飢餓時分解自身蛋白質、脂質、轉化成能量為例：細胞中會產生雙層膜構造，將細胞裡的物質包進膜裡，此即所謂的「自噬小體」，自噬小體與溶酶體結合後，會將包入的東西分解成小分子，釋放出去產生能量。
陳瑞華的研究發現，細胞內的兩大資源回收系統其實並非井水不犯河水，彼此之間有調節作用。她解釋，科學界已知細胞自噬起始後會逐漸增強，一段時間後又會逐漸減弱，進而終止，但一直不知道究竟因何終止，她的研究發現了細胞自噬終止的機制。
「細胞自噬開始時，有幾個蛋白質會被活化，做出雙層膜；當複合體被活化時也會招來KLHL20對它進行泛素化，然後慢慢被降解。」陳瑞華指出，KLHL20在其中扮演了關鍵角色，使得細胞自噬與「泛素─蛋白酶體」彼此之間能相互調節。
此一機制之所以重要，在於細胞自噬若無法終止，就會導致細胞死亡。陳瑞華以糖尿病小鼠做實驗，發現細胞自噬不止，會促進肌肉萎縮。
陳瑞華指出，目前已知很多疾病與細胞自噬有關，有些是細胞自噬過度，如糖尿病產生的肌肉萎縮；有些疾病則是細胞自噬不足，例如神經退化疾病阿茲海默症，就是蛋白質堆積導致。「若能抑制或強化KLHL20功能，讓細胞自噬得以繼續或終止，或許可治療這些疾病。」
